По химической структуре белки являются высоко молекулярными полимерами, молекулы которых состоят из остатков аминокислот. Как факт это было установлено при гидролизе белков, в результате которого выделялись только аминокислоты. Подтверждением этому служит и возможность синтеза белков из отдельных аминокислот.
Всего в составе белков найдено 20 различных аминокислот. Их нередко называют незаменимыми, так как из всего множества аминокислот, существующих в природе, только эти 20 участвуют в построении белков. Все незаменимые аминокислоты относятся к альфа-аминокислотам — аминогруппа в их молекуле связана с альфа-углеродом.
Различаются аминокислоты своими радикалами, чем обусловлена их специфичность, в том числе и такое качество как оптическая активность — способность в растворах вращать плоскость поляризованного луча света. Общим свойством всех аминокислот является амфотерность, из-за наличия в их молекуле аминогруппы и карбоксильной группы. Однако аминокислоты, находящиеся в составе белковой молекулы, свою амфотерность теряют.
При образовании белковой молекулы аминокислоты соединяются друг с другом пептидными связями. В построении пептидной связи одна из аминокислот участвует своей карбоксильной группой, а другая — аминогруппой.
Соединение, которое образуется посредством пептидной связи между двумя аминокислотами носит название дипептид. По мере присоединения к дипептиду следующих аминокислот, также путем образования пептидной связи, фрагменты, которые при этом возникают, будут называться соответственно: три-, тетра-, пентапептид и т. д. Участок белковой молекулы, состоящий более чем из 20 аминокислотных остатков, называется полипептид.
Полипептидная цепь белковой молекулы может содержать до 100 и более аминокислотных остатков. Некоторые белки имеют в своей молекуле не одну, а несколько полипептидных цепей, так называемых субъединиц. Каждая белковая молекула обладает определенной пространственной структурой.
Принято различать четыре уровня структурной организации белковой молекулы: первичный, вторичный, третичный, четвертичный.
Первичная структура белка
Первичная структура белка представлена, собственно, полипептидной цепочкой. Причем, уже на этом уровне закладывается специфичность белковой молекулы, которая определяется составом, количеством и, что особенно важно, строго определенной последовательностью соединения отдельных аминокислот друг с другом. Достаточно заменить местоположение аминокислот в полипептиде и возникает качественно новый белок. В этом, в частности, заключается возможность существования всего известного многообразия белков, в построении которых участвуют всего лишь 20 незаменимых аминокислот. К настоящему времени расшифрована первичная структура около 1000 белков. Первым из них был инсулин, содержащий 51 аминокислотный остаток.
Вторичная структура белка
Вторичная структура белка — это пространственная конфигурация, представленная в виде спирали, в которую закручивается первичная структура, то есть полипептидная цепочка. Происходит это в результате образования дисульфидных мостиков между сульфгидрильными группами цистеина, расположенными в разных участках одной полипептидной цепи. В образовании вторичной структуры принимают участие также водородные связи.
Третичная структура белка
Третичная структура белка — это определенная пространственная форма, которую стремится принять спираль вторичной структуры, складываясь и изгибаясь в различных плоскостях под действием образования дополнительных дисульфидных мостиков.
В зависимости от функционального назначения белка третичная структура может быть представлена в виде глобулы, то есть шаровидной формой, более благоприятной для контакта с другими веществами. Это глобулярные белки. Они обычно расположены в мембранах клеток, к ним относится большая часть белков плазмы крови, ферменты. Белки тканей, несущих механическую нагрузку (мышцы) имеют вытянутую третичную структуру — это фибриллярные белки. Третичная структура определяет биологические свойства белков. Поэтому ее еще называют нативной конформацией. Разрушение третичной структуры приводит к потере биологических функций белка.
Четвертичная структура
Четвертичная структура характерна только для белков, состоящих из 2-х и более полипептидных цепей, которые определенным образом ориентированы друг относительно друга в пространстве и связаны слабыми ионными связями. Например, белковая часть гемоглобина состоит из 4 полипептидных цепей и функционально они могут быть активны только при их объединении. В данном случае нативная конформация складывается на уровне четвертичной структуры.
Классифицируют белки в самом общем плане на 2 группы: простые белки — протеины и сложные белки — протеиды.
Протеины состоят только из аминокислот. Сюда относятся альбумины, глобулины, фибриноген, гистоны, протамины, коллаген, кератин.
Протеиды в своей молекуле содержат как белковую часть, так и небелковые компоненты. Небелковая часть молекулы протеида носит название простетической группы. В качестве простетических групп в белковой молекуле могут присутствовать различные органические и неорганические вещества: нуклеотиды, липиды, углеводы, металлы, витамины. Такие протеиды могут соответственно называться: нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, металлопротеиды и т. д.
